для чего нужны энзимы организму

Как ферменты улучшают пищеварение

Тяжесть в желудке, дискомфорт в животе, вздутие, бурление, а иногда тошнота или нарушения стула, возникающие после еды, знакомы многим. Проблемы с пищеварением зачастую могут быть связаны с нехваткой в организме пищеварительных ферментов – веществ, которые отвечают за расщепление и переваривание пищи в организме.

Для чего нужны ферменты

Пищеварительные ферменты – особый тип соединений, играющий ключевую роль в расщеплении углеводов, белков и жиров в желудочно-кишечном тракте. Ферменты помогают расщеплять питательные вещества для их последующего усвоения. Одним из главных «поставщиков» пищеварительных ферментов в организм является поджелудочная железа. Она вырабатывает несколько видов ферментов 2 :

Результатом того, что организм вырабатывает недостаточное количество ферментов, могут стать следующие симптомы 2 :

Как правильное питание помогает в пищеварении

Как же восполнить нехватку ферментов желудочно-кишечного тракта и улучшить пищеварение? Правильное питание не только обеспечивает сбалансированное поступление ферментов, но и способствует комфортному пищеварению.

Правильное питание играет важную роль в улучшении пищеварения, однако при явных симптомах нарушений в работе желудочно-кишечного тракта без помощи ферментных препаратов можно не обойтись.

Препарат для улучшения пищеварения

Препараты для улучшения пищеварения помогают организму переработать тяжелую или избыточную пищу. За счет чего это происходит? Такие препараты называются ферментными, потому что содержат те самые ферменты, которые вырабатывает сам организм. То есть они поставляют извне определенное количество ферментов, которых по какой-либо причине не хватает. Действующее вещество большинства препаратов для улучшения пищеварения – панкреатин, но это не означает, что все они одинаковы. Более подробное описание различий вы можете прочитать здесь, но ключевое мы разъясним сразу.

Соблюдение принципов правильного питания и внимательное отношение к своему здоровью – ключевые факторы здорового пищеварения. Если вы ощущаете тяжесть или дискомфорт после еды, или планируете застолье воспользуйтесь капсулами Креон ® 10000.

Узнайте много интересного о препарате Креон ® в отдельном материале.

Источник

Ферменты

Ферменты – это особый вид протеинов, которым природой отведена роль катализаторов разных химических процессов.

Этот термин постоянно на слуху, правда, далеко не все понимают, что такое фермент или энзим, какие функции выполняет это вещество, а также чем отличаются ферменты от энзимов и отличаются ли вообще. Все это сейчас и узнаем.

Без этих веществ ни люди, ни животные не смогли бы переваривать пищу. А впервые к применению ферментов в быту человечество прибегло более 5 тысяч лет тому назад, когда наши предки научились хранить молоко в «посуде» из желудков животных. В таких условиях под воздействием сычужного фермента молоко превращалось в сыр. И это только один из примеров работы энзима в качестве катализатора, ускоряющего биологические процессы. Сегодня ферменты незаменимы в промышленности, они важны для производства сахара, маргаринов, йогуртов, пива, кожи, текстиля, спирта и даже бетона. В моющих средствах и стиральных порошках также присутствуют эти полезные вещества – помогают выводить пятна при низких температурах.

История открытия

Энзим в переводе с греческого означает «закваска». А открытию этого вещества человечество обязано голландцу Яну Баптисту Ван-Гельмонту, жившему в XVI веке. В свое время он весьма заинтересовался спиртовым брожением и в ходе исследования нашел неизвестное вещество, ускоряющее этот процесс. Голландец назвал его fermentum, что в переводе означает «брожение». Затем, почти тремя веками позже, француз Луи Пастер, также наблюдая за процессами брожения, пришел к выводу, что ферменты – не что иное, как вещества живой клетки. А через некоторое время немец Эдуард Бухнер добыл фермент из дрожжей и определил, что это вещество не является живым организмом. Он также дал ему свое название – «зимаза». Еще несколькими годами позже другой немец Вилли Кюне предложил все белковые катализаторы разделить на две группы: ферменты и энзимы. Причем вторым термином он предложил называть «закваску», действия которой распространяются вне живых организмов. И лишь 1897 год положил конец всем научным спорам: оба термины (энзим и фермент) решено использовать как абсолютные синонимы.

Структура: цепь из тысяч аминокислот

Все ферменты являются белками, но не все белки – ферменты. Как и другие протеины, энзимы состоят из аминокислот. И что интересно, на создание каждого фермента уходит от ста до миллиона аминокислот, нанизанных, словно жемчуг на нить. Но эта нить не бывает ровной – обычно изогнута в сотни раз. Таким образом, создается трехмерная уникальная для каждого фермента структура. Меж тем, молекула энзима – сравнительно крупное образование, и лишь небольшая часть его структуры, так называемый активный центр, участвует в биохимических реакциях.

Каждая аминокислота соединена с другой определенным типом химической связи, а каждый фермент имеет свою уникальную последовательность аминокислот. Для создания большинства из них используются примерно по 20 видов. Даже незначительные изменения последовательности аминокислот могут кардинально менять внешний вид и «таланты» фермента.

Биохимические свойства

Хотя при участии ферментов в природе происходит огромное количество реакций, но все они могут быть разделены на 6 категорий. Соответственно, каждая из этих шести реакций протекает под влиянием определенного типа ферментов.

Реакции при участии энзимов:

Ферменты, участвующие в этих реакциях, называются оксидоредуктазами. В качестве примера можно вспомнить как, алкогольдегидрогеназы преобразуют первичные спирты в альдегид.

Ферменты, благодаря которым происходят эти реакции, называются трансферазами. Они обладают умением перемещать функциональные группы от одной молекулы к другой. Так происходит, например, когда аланинаминотрансферазы перемещают альфа-аминогруппы между аланином и аспартатом. Также трансферазы перемещают фосфатные группы между АТФ и другими соединениями, а из остатков глюкозы создают дисахариды.

Гидролазы, участвующие в реакции, умеют разрывать одинарные связи, добавляя элементы воды.

Этот вид реакций негидролитическим путем происходит при участии лиазы.

Во многих химических реакциях положение функциональной группы изменяется в пределах молекулы, но сама молекула состоит из того же количества и типов атомов, что были до начала реакции. Иными словами, субстрат и продукт реакции являются изомерами. Такого типа трансформации возможны под влиянием ферментов изомеразы.

Гидролазы разрушают связь, добавляя в молекулу элементы воды. Лиазы осуществляют обратную реакцию, удаляя водную часть из функциональных групп. Таким образом, создают простую связь.

Как работают в организме

Ферменты ускоряют практически все химические реакции, происходящие в клетках. Они имеют жизненно важное значение для человека, облегчают пищеварение и ускоряют метаболизм.

Некоторые из этих веществ помогают разрушать слишком большие молекулы на более мелкие «куски», которые организм сможет переварить. Другие наоборот связывают мелкие молекулы. Но ферменты, говоря научным языком, обладают высокой селективностью. Это значит, что каждое из этих веществ способно ускорять только определенную реакцию. Молекулы, с которыми «работают» ферменты, называются субстратами. Субстраты в свою очередь создают связь с частью фермента, именуемой активным центром.

Существуют два принципа, объясняющие специфику взаимодействия ферментов и субстратов. В так называемой модели «ключ-замок» активный центр фермента занимает в субстрате место строго определенной конфигурации. Согласно другой модели, оба участника реакции, активный центр и субстрат, меняют свои формы, чтобы соединиться.

По какому бы принципу ни происходило взаимодействие результат всегда одинаковый – реакция под воздействием энзима протекает во много раз быстрее. Вследствие такого взаимодействия «рождаются» новые молекулы, которые потом отделяются от фермента. А вещество-катализатор продолжает выполнять свою работу, но уже при участии других частиц.

Гипер- и гипоактивность

Бывают случаи, когда энзимы выполняют свои функции с неправильной интенсивностью. Чрезмерная активность вызывает чрезмерное формирование продукта реакции и дефицит субстрата. В результате – ухудшение самочувствия и серьезные болезни. Причиной гиперактивности энзима может быть как генетическое нарушение, так и избыток витаминов или микроэлементов, используемых в реакции.

Гипоактивность ферментов может даже стать причиной смерти, когда, например, энзимы не выводят из организма токсины либо возникает дефицит АТФ. Причиной такого состояния также могут быть мутированные гены или, наоборот, гиповитаминоз и дефицит других питательных веществ. Кроме того, пониженная температура тела аналогично замедляет функционирование энзимов.

Катализатор и не только

Сегодня можно часто услышать о пользе ферментов. Но что такое эти вещества, от которых зависит работоспособность нашего организма?

Энзимы – это биологические молекулы, жизненный цикл которых не определяется рамками от рождения и смерти. Они просто работают в организме до тех пор, пока не растворятся. Как правило, это происходит под воздействием других ферментов.

В процессе биохимической реакции они не становятся частью конечного продукта. Когда реакция завершена, фермент покидает субстрат. После этого вещество готово снова приступить к работе, но уже на другой молекуле. И так продолжается столько, сколько необходимо организму.

Уникальность ферментов в том, что каждый из них выполняет только одну, ему отведенную функцию. Биологическая реакция происходит только тогда, когда фермент находит правильный для него субстрат. Это взаимодействие можно сравнить с принципом работы ключа и замка – только правильно подобранные элементы смогут «сработаться». Еще одна особенность: они могут работать при низких температурах и умеренном рН, а в роли катализаторов являются более стабильными, чем любые другие химические вещества.

Ферменты в качестве катализаторов ускоряют процессы метаболизма и другие реакции.

Как правило, эти процессы состоят из определенных этапов, каждый из которых требует работы определенного энзима. Без этого цикл преобразования или ускорения не сможет завершиться.

Пожалуй, из всех функций ферментов наиболее известна – роль катализатора. Это значит, что энзимы комбинируют химические реагенты таким образом, чтобы снизить энергетические затраты, необходимые для более быстрого формирования продукта. Без этих веществ химические реакции протекали бы в сотни раз медленнее. Но на этом способности энзимов не исчерпываются. Все живые организмы содержат энергию, необходимую им для продолжения жизни. Аденозинтрифосфат, или АТФ, это своего рода заряженная батарейка, которая снабжает клетки энергией. Но функционирование АТФ невозможно без ферментов. И главный энзим, производящий АТФ, – синтаза. Для каждой молекулы глюкозы, которая трансформируется в энергию, синтаза производит около 32-34 молекул АТФ.

Помимо этого, энзимы (липаза, амилаза, протеаза) активно применяются в медицине. В частности, служат компонентом ферментативных препаратов, таких как «Фестал», «Мезим», «Панзинорм», «Панкреатин», применяемых для лечения несварения желудка. Но некоторые энзимы способны также влиять на кровеносную систему (растворяют тромбы), ускорять заживление гнойных ран. И даже в противораковой терапии также прибегают к помощи ферментов.

Факторы, определяющие активность энзимов

Поскольку энзим способен ускорять реакции во много раз, его активность определяется так называемым числом оборотов. Этот термин обозначает количество молекул субстрата (реагирующего вещества), которую способна трансформировать 1 молекула фермента за 1 минуту. Однако существует ряд факторов, определяющих скорость реакции:

Увеличение концентрации субстрата ведет к ускорению реакции. Чем больше молекул действующего вещества, тем быстрее протекает реакция, поскольку задействовано больше активных центров. Однако ускорения возможно только до тех пор, пока не задействуются все молекулы фермента. После этого, даже повышение концентрации субстрата не приведет к ускорению реакции.

Обычно повышение температуры ведет к ускорению реакций. Это правило работает для большинства ферментативных реакций, но только до тех пор, пока температура не поднимется выше 40 градусов по Цельсию. После этой отметки скорость реакции, наоборот, начинает резко снижаться. Если температура опустится ниже критической отметки, скорость ферментативных реакций повысится снова. Если температура продолжает расти, ковалентные связи рушатся, а каталитическая активность фермента теряется навсегда.

На скорость ферментативных реакций также влияет показатель рН. Для каждого фермента существует свой оптимальный уровень кислотности, при котором реакция проходит наиболее адекватно. Изменение уровня рН сказывается на активности фермента, а значит, и скорости реакции. Если изменения слишком велики, субстрат теряет способность связываться с активным ядром, а энзим больше не может катализировать реакцию. С восстановлением необходимого уровня рН, активность фермента также восстанавливается.

Ферменты для пищеварения

Ферменты, присутствующие в человеческом организме, можно разделить на 2 группы:

Метаболические «работают» над нейтрализацией токсических веществ, а также способствуют выработке энергии и белков. Ну и, конечно, ускоряют биохимические процессы в организме.

За что отвечают пищеварительные – понятно из названия. Но и здесь срабатывает принцип селективности: определенный тип ферментов влияет только на один вид пищи. Поэтому для улучшения пищеварения можно прибегнуть к маленькой хитрости. Если организм плохо переваривает что-то из еды, значит надо дополнить рацион продуктом, содержащим фермент, который способен расщепить трудно перевариваемую пищу.

Пищевые ферменты – катализаторы, которые расщепляют продукты питания до состояния, в котором организм способен поглощать из них полезные вещества. Пищеварительные энзимы бывают нескольких типов. В человеческом организме разные виды ферментов содержатся на разных участках пищеварительного тракта.

Ротовая полость

На этом этапе на пищу воздействует альфа-амилаза. Она расщепляет углеводы, крахмалы и глюкозу, которые содержатся в картофеле, фруктах, овощах и других продуктах питания.

Желудок

Здесь пепсин расщепляет белки до состояния пептидов, а желатиназа – желатин и коллаген, содержащиеся в мясе.

Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

Тонкая кишка

Над пищевыми частицами «колдуют»:

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

Кроме названных энзимов, существуют еще:

Катализаторы в продуктах

Ферменты имеют решающее значение для здоровья, поскольку помогают организму расщеплять пищевые компоненты до состояния, пригодного для использования питательных веществ. Кишечник и поджелудочная железа производят широкий спектр ферментов. Но кроме этого, многие из полезных веществ, способствующих пищеварению, содержатся также и в некоторых продуктах.

Ферментированные продукты являются практически идеальным источником полезных бактерий, необходимых для правильного пищеварения. И в то время, когда аптечные пробиотики «работают» только в верхнем отделе пищеварительной системы и часто не добираются до кишечника, эффект от ферментативных продуктов ощущается во всем желудочно-кишечном тракте.

Например, абрикосы содержат в себе смесь полезных энзимов, в том числе инвертазу, которая отвечает за расщепление глюкозы и способствует быстрому высвобождению энергии.

Натуральным источником липазы (способствует более быстрому перевариванию липидов) может послужить авокадо. В организме это вещество производит поджелудочная железа. Но дабы облегчить жизнь этому органу, можно побаловать себя, например, салатом с авокадо – вкусно и полезно.

Кроме того, что банан, пожалуй, самый известный источник калия, он также поставляет в организм амилазу и мальтазу. Амилаза содержится также в хлебе, картофеле, крупах. Мальтаза способствует расщеплению мальтозы, так называемого солодового сахара, который в обилии представлен в пиве и кукурузном сиропе.

Другой экзотический фрукт – ананас содержит в себе целый набор энзимов, в том числе и бромелайн. А он, согласно некоторым исследованиям, еще и обладает противораковыми и противовоспалительными свойствами.

Экстремофилы и промышленность

Экстремофилы – это вещества, способны сохранять жизнедеятельность в экстремальных условиях.

Живые организмы, а также ферменты, позволяющие им функционировать, были найдены в гейзерах, где температура близка к точке кипения, и глубоко во льдах, а также в условиях крайней солености (Долина Смерти в США). Кроме того, ученые находили энзимы, для которых уровень рН, как оказалось, также не принципиальное требование для эффективной работы. Исследователи с особым интересом изучают ферменты-экстремофилы, как вещества, которые могут быть широко использованы в промышленности. Хотя и сегодня энзимы уже нашли свое применение в индустрии как биологически и экологически чистые вещества. К применению энзимов прибегают в пищевой промышленности, косметологии, производстве бытовой химии.

Более того, «услуги» ферментов в таких случаях обходятся дешевле, чем синтетических аналогов. Кроме того, натуральные вещества являются биоразлагаемыми, что делает их использование безопасным для экологии. В природе существуют микроорганизмы, способные расщепить ферменты на отдельные аминокислоты, которые затем становятся компонентами новой биологической цепочки. Но это, как говорится, уже совсем другая история.

Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru

Источник

Когда желудку и кишечнику не хватает ферментов

Основным инструментом пищеварения являются ферменты, именно они выполняют всю основную работу. Логично, что при их недостатке процесс пищеварения нарушается, и организм начинает нам сообщать о проблемах, сигнализируя различными симптомами. Такие привычные всем симптомы как изжога, тяжесть в животе, боль, метеоризм, диарея или запор – являются прямым указанием на проблемы с пищеварением.

Ферменты поджелудочной железы – виды и функции

Пора узнать, что представляют собой ферменты, и как они влияют на пищеварение. Ферменты поджелудочной железы – это белковые комплексы или катализаторы, основной задачей которых является расщепление питательных веществ на простые, легкоусвояемые соединения. Таким образом, организм легко усваивает все необходимые элементы и витамины.

Какие ферменты вырабатывает поджелудочная железа и какие у них функции?

Особо интересно то, что организм может регулировать выработку тех или иных ферментов в зависимости от характера потребляемой пищи. То есть, если вы потребляете много хлебобулочных изделий, то упор в выработке будет сделан на амилазе, если потребляется жирная пища, то поджелудочная железа отправит в кишечник больше липазы.

Кажется, что работа полностью налажена, и сбоев быть не может. Но сбои случаются и достаточно часто: слишком тонкий механизм работы, который легко нарушить. Даже большой приём пищи с преобладанием жиров может сломать систему, и поджелудочная железа не сможет обеспечить нужное количество ферментов.

Появление проблем с пищеварением

Мы выяснили, что проблемы с пищеварением могут возникать из-за недостатка ферментов. Существует два основных механизма, при которых организму не хватает ферментов поджелудочной железы. В первом варианте проблема с выработкой ферментов кроется в самой поджелудочной железе, т.е. сам орган функционирует неправильно.

Во втором варианте нарушаются условия, при которых ферменты могут правильно работать. Подобное возможно в результате изменения кислотности среды кишечника, например, при воспалении или при изменении стандартной температуры окружения (36-37° С). Воспалительный процесс в кишечнике может возникать при различных состояниях: кишечные инфекции, аллергические реакции (пищевая аллергия, атопический дерматит).

Основные признаки нехватки ферментов поджелудочной железы

Выявить недостаток ферментов достаточно просто. Ключевыми симптомами являются тяжесть после еды, чувство распирания в животе и дискомфорт в животе. Нередко эти симптомы сопровождаются вздутием, урчанием, метеоризмом, диареей. Чаще всего такие симптомы могут возникать в рядовых ситуациях: при употреблении тяжелой, жирной пищи или при переедании, когда удержаться от множества вкусных блюд попросту не удалось. В этом случае не стоит бояться неполадок с поджелудочной железой или других заболеваний ЖКТ. Поджелудочная железа просто не справляется с большим объемом работы, и ей может потребоваться помощь.

Если нехватка ферментов и проблемы с пищеварением сохраняются длительное время, то это не остается незаметным для организма. Симптомы могут усугубляться и носить уже не эпизодический, а регулярный характер. Постоянная диарея дает старт авитаминозу, могут развиваться: белково-энергетическая недостаточность и обезвоживание во всем организме. Может наблюдаться значительное снижение массы тела. Помимо этого при тяжелых стадиях могут наблюдаться следующие симптомы недостатка ферментов поджелудочной железы 8 :

Поддержание пищеварения и лечение ферментной недостаточности

При проблемах с пищеварением могут помочь ферментные препараты (чаще они называются препаратами для улучшения пищеварения), основная задача которых компенсировать нехватку собственных ферментов в организме. Не зря такая терапия называется «ферментозаместительная». Критически важно, чтобы ферментный препарат максимально точно «имитировал» физиологический процесс.

На сегодняшний момент существуют различные препараты для улучшения пищеварения. Как же ориентироваться в многообразии средств и сделать правильный выбор?

Эффективный ферментный препарат должен соответствовать следующим критериям 5,6 :

Источник

Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии

В статье представлен обзор литературы об особенностях и преимуществах препаратов пищеварительных ферментов неживотного происхождения, т. е. препаратов, в состав которых входят растительные, микробные или фунгальные ферменты. Патогенетически обоснованы заб

The review of literature on features and advantages of drugs of digestive enzymes of non-animal origin, i.e., drugs which include vegetative, microbial or fungal enzymes, is presented in the article. Diseases and conditions upon which such drugs are prescribed have been pathogenically substantiated. Digestion violations — the reasons, clinical features, ways of their correction are presented in detail. Special attention is paid to the dietary supplement, which includes not only amilo-, proteo- and lipolytic enzymes, but also cellulose, and lactase, and also phytoadditives which positively influence digestion processes.

Все-таки странно, насколько наш разум и чувства
подчинены органам пищеварения.
Джером Клапка Джером

Под пищеварением понимается переработка с помощью ферментов сложных веществ (белков, жиров, углеводов) в простые для их последующего всасывания. Процесс переработки осуществляется по мере продвижения пищевых масс по желудочно-кишечному тракту (ЖКТ). В ротовой полости пища смешивается со слюной, обладающей амилазной активностью, и подвергается механической обработке. Значение желудка состоит в депонировании и разжижении пищи под действием соляной кислоты и пепсина, денатурировании и начальном гидролизе белков, создании пищевого комка для эвакуации в двенадцатиперстную кишку.

Основные гидролитические процессы происходят в тонкой кишке, где пищевые вещества расщепляются до мономеров, всасываются и поступают в кровь и лимфу. Процесс переработки пищевых веществ в тонкой кишке имеет три последовательных взаимосвязанных этапа, объединенных A. M. Уголевым (1967) в понятие «пищеварительно-транспортный конвейер» [1]: полостное пищеварение, мембранное пищеварение, всасывание.

Полостное пищеварение включает формирование химуса и гидролиз пищевых компонентов до олиго- и мономерного состояния. Ключевая роль в полостном пищеварении отводится ферментам поджелудочной железы (ПЖ). Образующиеся в процессе полостного гидролиза короткие цепи белков, углеводов и жиров окончательно расщепляются с помощью механизмов мембранного пищеварения. Ферменты ПЖ, адсорбированные на нутриентах, продолжают играть активную роль и на этом этапе, который разворачивается в пристеночном слое слизи. Заключительный гидролиз нутриентов происходит на наружной мембране энтероцитов с помощью кишечных гидролаз.

После этого наступает последний этап — всасывание, т. е. перенос расщепленных компонентов пищевых веществ из просвета кишки во внутреннюю среду организма.

Наиболее частые жалобы пациентов при расстройстве пищеварения на диспепсические проявления. В переводе с древнегреческого «диспепсия» означает «несварение» (от «δυσ» — отрицание, «π?ψις» — пищеварение). Все варианты диспепсии в клиническом отношении делят на желудочную, кишечную и билиарную. К симптомам желудочной диспепсии относят тяжесть, дискомфорт в эпигастрии, раннее насыщение, отрыжку, изжогу, тошноту, рвоту, снижение аппетита. Проявлениями кишечной диспепсии считают метеоризм, флатуленцию, урчание, диарею, запоры, неустойчивый стул. Синдром билиарной диспепсии характеризуется снижением аппетита, ощущением чувства горечи во рту, нарушениями стула (запорами, поносами или их чередованием), метеоризмом, чувством дискомфорта, тяжести, распирания в правом подреберье [2].

Нарушение пищеварения является проявлением основного заболевания, например, органических и функциональных заболеваний билиарной системы, гастритов, дуоденитов, пептических язв, панкреатитов, гепатитов и циррозов печени, нарушений состава кишечной флоры, абдоминального ишемического синдрома. Нарушение пищеварения может быть обусловлено различными факторами. Как функциональные, так и органические поражения ЖКТ сопровождаются расстройством их двигательной, всасывающей, секреторной или выделительной функции, нарушая взаимосвязанный и сложный процесс переваривания пищи. К основным синдромам нарушения пищеварения относятся мальдигестия, мальабсорбция и мальнутриция. Если речь идет о расстройстве полостного пищеварения, т. е. нарушении гидролиза в просвете пищеварительного тракта, то это состояние называют мальдигестией, а если о нарушении мембранного пищеварения и всасывания, то мальабсорбцией и мальнутрицией. Традиционно выделяются несколько групп основных причин формирования этих синдромов [3]:

При описанном автором многообразии причин нарушения пищеварения чаще всего расстройства обусловливаются болезнями ПЖ с прогрессирующей недостаточностью ее внешнесекреторной функции (первичная панкреатическая недостаточность). В клинической практике также часто встречается вторичная или относительная внешнесекреторная недостаточность ПЖ.

Несмотря на приведенные выше органические причины нарушения пищеварения и диспепсии, значительно чаще встречаются функциональные заболевания ЖКТ, а также банальные диетические погрешности и «банкетные» переедания. При последних, как правило, нарушается соотношение основных компонентов обычного питания — преобладают жиры (животные и растительные) и углеводы, в том числе неперевариваемая клетчатка. В процесс пищеварения также часто «вмешивается» алкоголь, который в малых дозах (до 50 мл 40%) стимулирует пищеварительный процесс, а в более высоких дозах резко нарушает его, усугубляя диспепсию [4].

При всех приведенных нарушениях пищеварения кроме лечения, направленного на нормализацию моторики, уменьшение болевого синдрома, устранение микробной контаминации, восстановление микробного пейзажа кишечника, восстановление витаминно-минерального статуса, необходима ферментная терапия. Впервые ферментные препараты (ФП) в медицинской практике стали использоваться более 100 лет назад. Пищеварительные ферменты в настоящее время широко применяются при различной гастроэнтерологической патологии. В настоящее время в клинической практике используется большое число ферментных препаратов, характеризующихся различной комбинацией компонентов, энзимной активностью, способом производства и формой выпуска. При выборе ферментного препарата в каждом конкретном случае врач прежде всего должен обращать внимание на его состав и активность его компонентов [5].

Терапевтические возможности ферментов обнаруживают значительные различия, в зависимости от их животного или растительного происхождения. Сегодня «животные» ферменты в основном производятся из поджелудочных желез свиней. Они содержат самую высокую концентрацию энзимов среди всех ферментных препаратов, известных до настоящего времени. Эти ферменты использовались с начала 1900-х годов и были очень эффективными при определенных условиях. Некоторые ферменты получают из растений, включая бромелайн из ананаса, папаин из папайи и нанокиназу из ферментированной сои. Другие растительные ферменты «выращивают» из различных видов грибов и плесени, иногда в очень высоких концентрациях. Вопреки распространенному мнению, такие ферменты не содержат каких-либо остатков веществ, из которых они были выращены.

Ферментная промышленность, существующая сегодня, образовалась в конце XIX века. В 1894 г. доктор Джокити Такамину получил патент США 525 823 — «Способ получения диастатического фермента», в котором подробно описан процесс и извлечение амилаз из гриба Aspergillus oryzae (А. oryzae). Его запатентованный продукт Taka-diastase для улучшения пищеварения продавался компанией Parke, Davis & Company во всем мире. К 1932 г. д-р Е. Howell создал компанию в штате Иллинойс по производству дополнительных ферментов для замены тех, которые были уничтожены при приготовлении пищи и консервировании в пищевой промышленности. В обзоре д-ра Е. Howell 1947 г. «Состояние пищевых ферментов при пищеварении и метаболизме» цитируется использование папаина в качестве помощи пищеварению и пользы от «расстройств пищеварения самых разных видов». Грибковая амилаза аналогично цитируется в этом трактате как используемый в терапии заболеваний пищеварительного тракта источник липазы и других экстрактов ПЖ [6].

Ферменты из гриба А. oryzae изучались в многочисленных исследованиях, в которых оценивалась их роль в поддержании здорового пищеварения. Кроме того, исследования на людях предполагали, что протеолитические ферменты, полученные из гриба А. oryzae, могут играть роль в противовоспалительной и фибринолитической терапии. Ферменты являются относительно стабильными при нагревании и активны в широком диапазоне рН (рис.). Это важно, потому что большинство ферментов дезактивируются в желудочной кислоте. Описываемые ферменты синтезируются из гриба, но не содержат грибкового остатка, являясь непатогенными. Современные технологии фильтрации позволяют этим грибковым ферментам быть эффективными и безопасными для человека.

Любые пероральные ферменты должны выдерживать кислотность желудка, чтобы быть терапевтически эффективными. Большинство ферментов, полученных из животных, должны быть покрыты энтеросолюбильным покрытием, чтобы защитить их от кислотности желудка. Энтеросолюбильное покрытие действительно обеспечивает некоторую защиту от кислоты, но оболочка часто повреждается в желудке или полностью не растворяется в тонкой кишке. Это влияет на эффективность ферментного препарата. С другой стороны, грибковые протеазы удивительно устойчивы к кислоте и не требуют энтеросолюбильного покрытия [8].

Ферментированные микроорганизмы с многолетним использованием в пищевых продуктах, микробные ферменты были специально выбраны на основе уникальных характеристик каждого фермента. Другим ограничивающим фактором применения ферментов животного происхождения, таких как панкреатин, является отсутствие разнообразия. С другой стороны, грибковые ферментные смеси могут быть изготовлены на заказ для удовлетворения различных ферментативных потребностей пищеварения. Это возможно, потому что источники грибов содержат не только протеазы, амилазы и липазы, но также могут включать в себя множество других ферментов, таких как тилактаза, целлюлаза, лактаза и т. д. [9].

В целом грибковые ферменты превосходят панкреатин в отношении диапазона рН, кислотной стабильности, активности, разнообразия и безопасности. В дополнение к вышеуказанным преимуществам грибковые ферменты подходят для вегетарианской диеты.

По словам доктора Mark Percival (1985), пероральное добавление пищеварительных ферментов непосредственно перед или во время приема пищи может помочь пищеварению. Несмотря на то, что большинство дополнительных ферментов являются лабильными и дезактивируются при воздействии кислоты в желудке, Mark Percival считает, что некоторые из ферментов будут оставаться активными, если их принимают с пищей или непосредственно перед едой. Mark Percival говорит, что «ферменты физически защищены» при еде и позволяют проявлять ферментативную активность уже в желудке. рН играет важную роль в ферментативной активности, поэтому ферменты, полученные из Aspergillus, «могут быть весьма полезными, поскольку они кажутся чрезвычайно стабильными даже при воздействии кислой среды». Доктор Edward Howell добавляет, что, поскольку активность фермента начинается еще до проглатывания пищи, можно принимать содержимое этого фермента без капсулы с пищей, чтобы немедленно начать процесс пищеварения [10].

Температура окружающей среды играет решающую роль в активности ферментов. Фунгальные ферменты лучше всего работают в температурном диапазоне 95–105 °F (35,0–40,56 °C). При нормальной температуре тела 98,6 °F ферменты грибкового происхождения идеальны.

Для обеспечения липолиза животной липазой необходимо присутствие желчных кислот для активации фермента и эмульгации жиров. Поэтому традиционные ФП могут быть недостаточно эффективны при дефиците желчных кислот в ДПК (гепатогенная панкреатическая недостаточность при холестатических заболеваниях печени, при гипомоторике желчного пузыря, после холецистэктомии; в ряде случаев такой дефицит патогенетически обусловлен низкой желудочной секрецией). Существенное преимущество липазы микробного происхождения — отсутствие необходимости ее активации желчными кислотами [11].

В начале 1970-х гг. исследователи из Университета Иллинойса Leveille и соавт. обнаружили, что активность ферментов в тканях становится слабее с возрастом. Leveille проводил эксперименты на крысах и обнаружил, что в возрасте 18 месяцев («старый возраст» для крыс), активность ферментов на фоне бесферментной диеты сократилась более чем на 20% от уровня, который наблюдался в возрасте одного месяца. Е. Howell соглашается, что «чем более активно молодой организм отказывается от своих ферментов, тем быстрее достигается состояние ферментного дефицита или старости». Согласно Е. Howell, мы живем долго, а наше самочувствие определяется нашим ферментным потенциалом. Е. Howell ссылается на исследование Meyer и его коллег в Michael Reese Hospital в Чикаго, в котором сообщалось, что количество ферментов в слюне молодых людей в 30 раз выше, чем у людей старше 69 лет [12].

Характеристика отдельных пищеварительных ферментов

Амилаза (выделяется в активном состоянии) выполняет строго определенную функцию — расщепление полисахаридов. Начинает «работать» в полости рта, далее в желудке, в симбиозе с ферментами тонкой кишки мальтазой, инвертазой и лактазой расщепляет полисахариды в кишечнике. Именно действие этого фермента определяет качество катаболизма углеводов. Дефицит амилазы физиологичен в первом полугодии жизни. При этом ребенок не в состоянии переваривать крахмал. Обычно амилаза достигает нормальной активности к 9-му месяцу жизни. Возможен генетически детерминированный дефицит амилазы (ген локализован в первой хромосоме). При дефиците амилазы появляются следующие симптомы: непереносимость пищи, богатой углеводами; частый, рыхлый, объемный стул (кашицеобразный, водянистый — при избытке крахмала в пище); гипотрофия; изолированное снижение активности амилазы в панкреатическом соке, в сочетании с нормальной активностью липазы и трипсина при холецистокинин-секретиновой стимуляции нормальными значениями интрадуоденального рН; высокая контаминация в кишечнике условно-патогенной микробной флоры; синдром мальабсорбции; похудение.

Протеазы (активируются в просвете ДПК) являются гидролитическими ферментами, способными расщеплять связи пептидов и белков и восстанавливать полезные бактерии в кишечнике. К ним относятся пепсин, трипсин, эластаза и карбоксипептидазы. Первые два вещества расщепляют белки с крупной структурой молекул, а карбоксипептидазы преобразовывают пептиды с низкомолекулярной структурой в аминокислоты. Кроме того, выделяется химотрипсин, расщепляющий белки, которые остались после воздействия трипсина. Дефицит протеаз приводит к кашицеобразному (зловонному) стулу; выраженной креаторее, умеренной стеаторее; нарушению физического развития; прогрессирующей гипотрофии; гипопротеинемическим отекам (вплоть до анасарки); анемии, нейтропении, ретикулоцитозу, гипоплазии костного мозга; тотальной атрофии ворсин кишечника.

Липаза (активируется в просвете ДПК) расщепляет нейтральный жир на жирные кислоты и глицерин. В процессе эмульгации желчью липазы взаимодействуют с другими ферментами для многоступенчатого преобразования жиров в жирные кислоты. Дефицит липаз обуславливает стеаторею, которая является критерием тяжести экзогенной панкреатической недостаточности.

В организме человека нет ферментов, расщепляющих растительную клетчатку, — целлюлазы и гемицеллюлазы, их «производят» представители кишечной микрофлоры. Клетчатка не расщепляется в тонкой кишке, поэтому в неизменном виде поступает в толстую кишку, где гидролизуется ферментами микроорганизмов (целлюлазой), которые разрушают клеточные оболочки. Целлюлаза и гемицеллюлаза повышают пищевую ценность зерновых культур, фруктов и овощей. Связывают токсины и холестерин в пищеварительном тракте за счет освобождения растворимых волокон, стимулируя таким образом пищеварение, перистальтику кишечника и рост полезной микрофлоры. Нормальная микрофлора в слепой кишке расщепляет и сбраживает в сутки 300–400 грамм клетчатки с образованием короткоцепочечных жирных кислот, глюкозы и газов, которые также стимулируют моторику кишечника и дефекацию.

Основными кишечными ферментами, участвующими в пристеночном гидролизе углеводов, являются α-глюкозидазы (мальтаза, трегалаза и др.), лактаза, глюкоамилаза, инвертаза и др.

Лактаза — один из основных ферментов тонкой кишки, улучшающий усвоение молочных продуктов. Расщепляет лактозу (молочный сахар) до глюкозы и галактозы. При отсутствии или дефиците лактазы в кишечнике усиливаются процессы брожения. Возникновение осмотической (бродильной) диареи связано со скоплением в просвете дистальных отделов тонкой кишки и в толстой кишке нерасщепленного, осмотически активного дисахарида — лактозы (содержание лактозы в кале — более 2 г%) и продуктов его бактериальной ферментации. Это может стать причиной вздутия живота и кишечных спазмов. Принятие лактазы устраняет непереносимость молочного сахара (лактозы), который находится в очень многих продуктах питания. Но исключить все продукты, содержащие лактозу, сложно, так как она является очень распространенным компонентом многих из них. Заместительная терапия ФП на основе лактазы является принципиальным методом лечения гиполактазии [4].

Глюкоамилаза представляет собой фермент, который катализирует высвобождение D-глюкозы с невосстановленных концов крахмала или молекул родственного олиго- и полисахарида, играет важную роль во внутриклеточном обмене гликогена и образовании энергии. Она синтезируется многими микроорганизмами и образуется в животных тканях, особенно в печени, почках, плаценте, кишечнике и т. д.

Пектиназа — фермент, расщепляющий пектин, полисахарид, который встречается в клеточных мембранах растений, в основном во фруктах. Нормализует работу пищеварительной системы, способствует росту полезной микрофлоры кишечника и улучшает пассаж пищеварительного химуса по ЖКТ.

Изолированные дефициты ферментов поджелудочной железы и тонкой кишки встречаются, как правило, при генетических заболеваниях.

Но наиболее распространенной причиной проблем с пищеварением, как уже указывалось выше, являются погрешности в питании — прием слишком большого количества пищи и ее «тяжелый» химический состав. Нередко обильное застолье сопровождается приемом значительных доз алкоголя, нарушающего работу поджелудочной железы. В этом случае, несмотря на адекватное выделение ферментов и их нормальную активность, в организме человека возникают симптомы, подобные гастрогенной недостаточности (табл.).

Пищеварительная недостаточность опасна тем, что в полости кишечника остается часть поступивших продуктов питания в неизмененном виде, что приводит к изменению внутренней среды кишечника (сдвиг кислотности, химического состава, осмотического давления). Это вызывает повреждение слизистой оболочки кишечника и развитие патогенной микрофлоры — формирование синдрома избыточного бактериального роста в тонкой кишке.

В конце 2017 г. на российском рынке появилась биологически активная добавка Гастромед, которая по своему составу способна восполнять дефицит пищеварительных ферментов как при панкреатической, гастро- и энтерогенной недостаточности, так и при погрешностях в диете, в том числе банкетном переедании. В состав этого продукта входят 75 мг Natenzym D — энзимы, которые представляют собой пищеварительный ферментный комплекс из продуктов дрожжевого брожения Aspergillus oryzae, описанные выше в настоящей статье, и три фитокомпонента. Ферментная часть биологически активной добавки Гастромед представлена следующими энзимами:

Фиточасть включает в себя:

Фитокомпоненты, входящие в состав биологически активной добавки Гастро­мед, характеризуются следующими свойствами.

Горечавка желтая содержит горькие иридоидные гликозиды генциопикрин, генциин, амарогентин, амаросверин, амаропанин, генциакаумол, трисахарид генцианозу, алкалоид генцианин, генциостерин, аскорбиновую кислоту, флавоноиды, катехины, микроэлементы молибдена, селена, бора. Горькие вещества, содержащиеся в корнях и корневищах горечавки, стимулируют секрецию и моторную функцию желудочно-кишечного тракта, усиливают аппетит, улучшают пищеварение и усвоение пищи.

Корни одуванчика обыкновенного содержат тритерпеновые соединения, стерины, холин, никотиновую кислоту, никотинамид, каучук, смолы, воск, инулин, жирное масло, органические кислоты (олеаноловая, линолевая, пальмитиновая и др.). Одуванчик относится к лекарственным растениям, содержащим горечи. Применяют его для возбуждения аппетита и улучшения пищеварения. Рефлекторное действие препаратов одуванчика осуществляется путем раздражения вкусовых рецепторов языка и слизистой оболочки ротовой полости, что ведет к возбуждению пищевого центра, а затем к усилению секреции желудочного сока и секреции пищеварительных желез. Биологически активные вещества одуванчика лекарственного обладают также желчегонным, диуретическим, спазмолитическим и слабительным свойствами. Инулин, который содержит корень одуванчика, является пребиотиком. Его успешно ферментируют бифидобактерии толстой кишки, стимулируя свой рост и метаболическую активность. В свою очередь нерасщепленная часть инулина выводится из организма, «захватив» с собой продукты распада, холестерин, токсины и прочие вредные вещества.

Плоды-семянки расторопши пятнистой содержат около 32% жирного масла, флавоноиды, среди них кверцетин, смолы, слизь, витамин К, следы алкалоидов, биогенные амины (тирамин, гистамин), флавонол-лигнаны: силибин, силидианин, таксифолин, сили­христин. В отечественных и зарубежных литературных источниках описаны следующие фармакологические эффекты лекарственных форм из расторопши пятнистой: улучшающие пищеварение, антиоксидантный, антитоксический, гемостатический, гепатопротекторный, дезинтоксикационный, желчегонный, противовоспалительный, ранозаживляющий, репаративный, слабительный, тонизирующий, холекинетический, холесекретический [13, 14].

Таким образом, Гастромед, который является оригинальной комбинацией семи ферментов и экстрактов трав, может быть назначен в составе комплексной терапии пациентам с легким течением хронического панкреатита при нормальных результатах фекального эластазного теста, при кишечной диспепсии различной этиологии, сахарном диабете, синдроме раздраженной кишки, для подготовки к рентгенологическому или ультразвуковому исследованию. Также показанием для назначения биологически активной добавки Гастромед является первичная (врожденная) и вторичная (вследствие заболеваний тонкой кишки) лактазная недостаточность. И конечно, Гастромед будет необходим людям, соблюдающим различные диеты или при переедании.

Литература

Е. Ю. Плотникова, доктор медицинских наук, профессор

ФГБОУ ВО КемГМУ МЗ РФ, Кемерово

Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии/ Е. Ю. Плотникова
Для цитирования: Лечащий врач № 1/2019; Номера страниц в выпуске: 56-61
Теги: пищеварение, нарушения, фитодобавки, пищеварительные ферменты

Источник